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  1. 1
    دورية أكاديمية
    Mechanistic and Structural Studies of Protein-Only RNase P Compared to Ribonucleoproteins Reveal the Two Faces of the Same Enzymatic Activity

    المؤلفون: Cédric Schelcher, Claude Sauter, Philippe Giegé

    المصدر: Biomolecules, Vol 6, Iss 3, p 30 (2016)

    مصطلحات موضوعية: tRNA biogenesis, RNase P, PRORP, crystal structures, kinetic analyses, Microbiology, QR1-502

    وصف الملف: electronic resource

    Relation: http://www.mdpi.com/2218-273X/6/3/30; https://doaj.org/toc/2218-273X

    URL الوصول: https://doaj.org/article/121413466b3f4849886c1a08b11c4b3d

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  2. 2
    Deciphering cellular and molecular determinants of human DPCD protein in complex with RUVBL1/RUVBL2 AAA-ATPases

    المؤلفون: Raphael Dos Santos Morais, Paulo E. Santo, Marie Ley, Cédric Schelcher, Yoann Abel, Laura Plassart, Evolène Deslignière, Marie-Eve Chagot, Marc Quinternet, Ana C.F. Paiva, Steve Hessmann, Nelly Morellet, Pedro M. F. Sousa, Franck Vandermoere, Edouard Bertrand, Bruno Charpentier, Tiago M. Bandeiras, Célia Plisson-Chastang, Céline Verheggen, Sarah Cianférani, Xavier Manival

    المساهمون: Ingénierie Moléculaire et Physiopathologie Articulaire (IMoPA), Université de Lorraine (UL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Instituto de Biologia Experimental e Tecnológica (IBET), Instituto de Tecnologia Química e Biológica António Xavier (ITQB), Universidade Nova de Lisboa = NOVA University Lisbon (NOVA), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Infrastructure Nationale de Protéomique, FR2048 ProFI, Institut de génétique humaine (IGH), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM), Unité de biologie moléculaire, cellulaire et du développement (MCD), Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre de Biologie Intégrative (CBI), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ingénierie, Biologie et Santé en Lorraine (IBSLor), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Lorraine (UL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Génomique Fonctionnelle (IGF), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de Biologie Intégrative (CBI), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), ANR-16-CE11-0032,snoRNPASSEMBLY,Comprendre l'assemblage des complexes macro-moléculaires en utilisant les snoRNP C/D comme modèle(2016), CIANFERANI, Sarah, Comprendre l'assemblage des complexes macro-moléculaires en utilisant les snoRNP C/D comme modèle - - snoRNPASSEMBLY2016 - ANR-16-CE11-0032 - AAPG2016 - VALID

    المصدر: Journal of Molecular Biology
    Journal of Molecular Biology, Elsevier, 2022, 434 (19), pp.167760. ⟨10.1016/j.jmb.2022.167760⟩
    Journal of Molecular Biology, 2022, 434 (19), pp.167760. ⟨10.1016/j.jmb.2022.167760⟩

    مصطلحات موضوعية: [SDV]Life Sciences [q-bio], [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, Saxs, Structural Biology, Em, [CHIM] Chemical Sciences, [SDV.BBM] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Humans, [CHIM]Chemical Sciences, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Lumier-IP, Molecular Biology, [SDV.BC] Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, XL-MS, Dpcd, DNA Helicases, Proteins, structural MS, Itc, Nmr, [SDV] Life Sciences [q-bio], Ruvbl1, Ruvbl2, Multiprotein Complexes, Silac-IP, ATPases Associated with Diverse Cellular Activities, Carrier Proteins

    وصف الملف: application/pdf

    URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::fd345e232f2d8530185141c08a5cbce2
    https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-03745381

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  3. 3
    YbeY, éminence grise of ribosome biogenesis

    المؤلفون: Alexandre Smirnov, Zhen Liao, Cédric Schelcher

    المساهمون: Génétique moléculaire, génomique, microbiologie (GMGM), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut d’Etudes Avancées de l’Université de Strasbourg (USIAS), Université de Strasbourg (UNISTRA), ANR-19-CE11-0013,InsuRAF,Le facteur ultraconservé d'assemblage du ribosome qui agit entre les deux sousunités(2019)

    المصدر: Biochemical Society Transactions
    Biochemical Society Transactions, Portland Press, 2021, 49 (2), pp.727-745. ⟨10.1042/BST20200669⟩

    مصطلحات موضوعية: Ribosomal Proteins, Ribosome biogenesis, [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, GTPase, Small ribosomal subunit, Biology, Mitochondrion, Biochemistry, 03 medical and health sciences, Ribonucleases, GTP-Binding Proteins, Ribosomal protein, Organelle, Animals, Humans, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Amino Acid Sequence, Phylogeny, 030304 developmental biology, [SDV.GEN]Life Sciences [q-bio]/Genetics, 0303 health sciences, Sequence Homology, Amino Acid, 030302 biochemistry & molecular biology, RNA-Binding Proteins, Cell biology, Chloroplast, [SDV.MP]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology, Ribosomes, Biogenesis, Protein Binding

    URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::d8d926c8999a4bbe9219dfba068e4090
    https://doi.org/10.1042/bst20200669

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  4. 4
    Determination of protein‐only RNase P interactome in Arabidopsis mitochondria and chloroplasts identifies a complex between PRORP1 and another NYN domain nuclease

    المؤلفون: Mathilde Arrivé, Géraldine Bonnard, Philippe Hammann, Ayoub Bouchoucha, Cédric Schelcher, Florent Waltz, Anthony Gobert, Hélène Zuber, Philippe Giegé, Lauriane Kuhn

    المساهمون: Institut de biologie moléculaire des plantes (IBMP), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)

    المصدر: Plant Journal
    Plant Journal, Wiley, 2019, 100 (3), pp.549-561. ⟨10.1111/tpj.14458⟩

    مصطلحات موضوعية: Models, Molecular, 0106 biological sciences, 0301 basic medicine, Chloroplasts, RNase P, Protein subunit, Arabidopsis, Plant Science, 01 natural sciences, Ribonuclease P, Evolution, Molecular, Mitochondrial Proteins, 03 medical and health sciences, Protein Domains, Gene expression, RNA Precursors, Genetics, Mitochondrial ribosome, [SDV.BV]Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology, RNA Processing, Post-Transcriptional, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, Ribonucleoprotein, Cell Nucleus, biology, Arabidopsis Proteins, Ribozyme, RNA, Cell Biology, Endonucleases, Mitochondria, Cell biology, 030104 developmental biology, Multiprotein Complexes, Transfer RNA, biology.protein, 5' Untranslated Regions, Ribosomes, 010606 plant biology & botany

    URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::700df709fe4d4a6aafb9e26f117ab8bc
    https://doi.org/10.1111/tpj.14458

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  5. 5
    Biophysical analysis of Arabidopsis protein-only RNase P alone and in complex with tRNA provides a refined model of tRNA binding

    المؤلفون: Philippe Giegé, Anthony Gobert, Claude Sauter, Catherine Birck, Aurélien Thureau, Pablo Fernandez-Millan, Cédric Schelcher, Franziska Pinker, Pierre Roblin

    المساهمون: Architecture et réactivité de l'ARN (ARN), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Architecture et Réactivité de l'ARN (ARN), Institut de biologie moléculaire et cellulaire (IBMC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie moléculaire des plantes (IBMP), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), French CNRS, University of Strasbourg, Agence Nationale de la Recherche (ANR) Blanc 'PRO-RNase P' Research Grant [ANR-11-BSV8-008-01/02], LabEx consortium 'MitoCross' in the frame of the French National Program 'Investissement d'Avenir' [ANR-11-LABX-0057_MITOCROSS], French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI) [ANR-10-INSB-05], Sauter, Claude, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)

    المصدر: Journal of Biological Chemistry
    Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2017, 292 (34), pp.13904-13913. ⟨10.1074/jbc.M117.782078⟩
    Journal of Biological Chemistry 34 (292), 13904-13913. (2017)

    مصطلحات موضوعية: 0301 basic medicine, precursor tRNA (pre-tRNA), ribonuclease P (RNase P), RNA processing, small-angle X-ray scattering (SAXS), X-ray crystallography, PRORP, pentatricopeptide repeat (PPR), tRNA maturation, RNase P, [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, Biology, Biochemistry, RNase PH, 03 medical and health sciences, 0302 clinical medicine, Protein structure, [SDV.BV]Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology, tRNA, Molecular Biology, Ribonucleoprotein, Nuclear RNase P, Prorp, [SDV.BBM.BM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Molecular biology, Cell Biology, Molecular biology, TRNA binding, RNase MRP, 030104 developmental biology, Transfer RNA, tRNA maturation tRNA, 030217 neurology & neurosurgery

    وصف الملف: application/pdf

    URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::cc03b2df05a6abdc6d79d8bda0e23d4b
    https://doi.org/10.1074/jbc.m117.782078

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  6. 6
    Transfer RNA: From pioneering crystallographic studies to contemporary tRNA biology

    المؤلفون: Joseph Chihade, Claude Sauter, Philippe Giegé, Cédric Schelcher, Pablo Fernandez-Millan, Benoît Masquida

    المساهمون: Architecture et réactivité de l'ARN (ARN), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Architecture et Réactivité de l'ARN (ARN), Institut de biologie moléculaire et cellulaire (IBMC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie moléculaire des plantes (IBMP), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA), Génétique moléculaire, génomique, microbiologie (GMGM), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

    المصدر: Archives of Biochemistry and Biophysics
    Archives of Biochemistry and Biophysics, Elsevier, 2016, 602, pp.95-105. ⟨10.1016/j.abb.2016.03.005⟩

    مصطلحات موضوعية: Models, Molecular, 0301 basic medicine, protein synthesis, Protein Conformation, Biophysics, translation, Biology, Biochemistry, Ribosome, 03 medical and health sciences, Synthetic biology, RNA, Transfer, X-Ray Diffraction, Scattering, Small Angle, [SDV.BV]Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology, Computer Simulation, crystallography, tRNA, Molecular Biology, 030102 biochemistry & molecular biology, RNA, [SDV.BBM.BM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Molecular biology, Translation (biology), Genetic code, RNA:protein recognition, transfer RNA, genetic code, Crystallography, 030104 developmental biology, Structural biology, Transfer RNA, T arm

    URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::695b0b92970aaab829175e8fe333e738
    https://doi.org/10.1016/j.abb.2016.03.005

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  7. 7
    Mechanistic and Structural Studies of Protein-Only RNase P Compared to Ribonucleoproteins Reveal the Two Faces of the Same Enzymatic Activity

    المؤلفون: Philippe Giegé, Claude Aage Sauter, Cédric Schelcher, Cédric SCHELCHER

    المساهمون: Institut de biologie moléculaire des plantes (IBMP), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Architecture et Réactivité de l'ARN (ARN), Institut de biologie moléculaire et cellulaire (IBMC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

    المصدر: Biomolecules
    Biomolecules, MDPI, 2016, 6 (3), pp.30. ⟨10.3390/biom6030030⟩
    Biomolecules, Vol 6, Iss 3, p 30 (2016)

    مصطلحات موضوعية: 0301 basic medicine, RNase P, Protein Conformation, [SDV]Life Sciences [q-bio], lcsh:QR1-502, Review, Biology, Biochemistry, lcsh:Microbiology, 03 medical and health sciences, crystal structures, 0302 clinical medicine, Animals, Humans, PRORP, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Molecular Biology, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, Ribonucleoprotein, chemistry.chemical_classification, Nuclease, Ribozyme, tRNA biogenesis, [SDV.BBM.BM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Molecular biology, kinetic analyses, biology.organism_classification, 030104 developmental biology, Enzyme, chemistry, Ribonucleoproteins, Transfer RNA, biology.protein, Pentatricopeptide repeat, Eukaryote, 030217 neurology & neurosurgery

    URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::2fe613c907921e6a93161495ab2a91f8
    https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02294707

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  8. 8
    Biophysical analysis of

    المؤلفون: Franziska, Pinker, Cédric, Schelcher, Pablo, Fernandez-Millan, Anthony, Gobert, Catherine, Birck, Aurélien, Thureau, Pierre, Roblin, Philippe, Giegé, Claude, Sauter

    المصدر: The Journal of biological chemistry. 292(34)

    مصطلحات موضوعية: Models, Molecular, RNA, Transfer, Cys, Arabidopsis Proteins, Protein Conformation, Recombinant Fusion Proteins, Amino Acid Motifs, Arabidopsis, Biophysical Phenomena, Peptide Fragments, Recombinant Proteins, Ribonuclease P, Amino Acid Substitution, Solubility, RNA, Plant, Catalytic Domain, Enzyme Stability, Mutation, RNA Precursors, Nucleic Acid Conformation, RNA, Protein Interaction Domains and Motifs, Nucleotide Motifs, RNA Processing, Post-Transcriptional

    URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::f1af8dfdeb89995f72cb32ad46ba6066
    https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28696260

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