المؤلفون: Birte Svensson, Pierre Monsan, Gabrielle Potocki de Montalk, René-Marc Willemot, Patricia Sarçabal, Magali Remaud-Simeon

المساهمون: Unité mixte de recherche biotechnologies bioprocédés, Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Toulouse (UT)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université de Toulouse (UT)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

المصدر: FEBS Letters
FEBS Letters, 2000, 474, pp.33-37
FEBS Letters, Wiley, 2000, 474, pp.33-37
Technical University of Denmark Orbit

مصطلحات موضوعية: Molecular Sequence Data, Biophysics, Glutamic Acid, Sequence alignment, [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, Biochemistry, Catalysis, Structure-Activity Relationship, 03 medical and health sciences, Amylosucrase, Structural Biology, Genetics, Histidine, Glycoside hydrolase, Amino Acid Sequence, Amino Acids, SYNTHESE, Site-directed mutagenesis, Catalytic nucleophile, Molecular Biology, Peptide sequence, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, 030304 developmental biology, chemistry.chemical_classification, Aspartic Acid, 0303 health sciences, Binding Sites, Base Sequence, biology, 030306 microbiology, Chemistry, Active site, Cell Biology, General acid catalyst, Amino acid, Glucosyltransferases, Mutagenesis, Site-Directed, biology.protein, Neisseria, Sequence Alignment

URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::20be7a40176c33dca8456d08f264684e
https://doi.org/10.1016/s0014-5793(00)01567-2

المؤلفون: Suwen Zhao, Chakrapani Kalyanaraman, Boxue Tian, Matthew P. Jacobson, Leif A. Eriksson, Frank H. Wallrapp

المصدر: Biochemistry, vol 52, iss 33

مصطلحات موضوعية: Models, Molecular, Protein Structure, Biochemistry & Molecular Biology, Stereochemistry, Adipates, molecular-dynamics, Chemical, Medical Biochemistry and Metabolomics, Molecular Dynamics Simulation, Biochemistry, Molecular mechanics, active-site, Article, Substrate Specificity, QM/MM, Medicinal and Biomolecular Chemistry, Glucaric Acid, Stereospecificity, Models, enolase superfamily, Glucarate dehydratase, Hydro-Lyases, chemistry.chemical_classification, Molecular Structure, Molecular, general acid catalyst, Stereoisomerism, d-galactonate dehydratase, computer-simulations, Transition state, Protein Structure, Tertiary, mandelate racemase enzyme, Enzyme, chemistry, Models, Chemical, Docking (molecular), Dehydratase, escherichia-coli, Biocatalysis, Quantum Theory, Thermodynamics, Generic health relevance, Biochemistry and Cell Biology, unknown function, Tertiary, pseudomonas-putida, Protein Binding

وصف الملف: application/pdf

URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::8e2282303531afb2dfc6bfbf505c9d9f
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23901785

لا يتم عرض هذه النتيجة على الضيوف.
تسجيل الدخول للوصول الكامل.

لا يتم عرض هذه النتيجة على الضيوف.
تسجيل الدخول للوصول الكامل.

لا يتم عرض هذه النتيجة على الضيوف.
تسجيل الدخول للوصول الكامل.

لا يتم عرض هذه النتيجة على الضيوف.
تسجيل الدخول للوصول الكامل.

لا يتم عرض هذه النتيجة على الضيوف.
تسجيل الدخول للوصول الكامل.

لا يتم عرض هذه النتيجة على الضيوف.
تسجيل الدخول للوصول الكامل.

لا يتم عرض هذه النتيجة على الضيوف.
تسجيل الدخول للوصول الكامل.

لا يتم عرض هذه النتيجة على الضيوف.
تسجيل الدخول للوصول الكامل.