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المؤلفون: Erwan Thouennon, Vanessa Delfosse, Rémy Bailly, Pauline Blanc, Abdelhay Boulahtouf, Marina Grimaldi, Alessandro Barducci, William Bourguet, Patrick Balaguer
المساهمون: Institut de Recherche en Cancérologie de Montpellier (IRCM - U1194 Inserm - UM), CRLCC Val d'Aurelle - Paul Lamarque-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Montpellier (UM), Centre de Biochimie Structurale [Montpellier] (CBS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)
المصدر: Cellular and Molecular Life Sciences
Cellular and Molecular Life Sciences, Springer Verlag, In press, ⟨10.1007/s00018-019-03129-x⟩مصطلحات موضوعية: Transcriptional Activation, Estrogen-related receptor γ, Molecular Dynamics Simulation, Crystallography, X-Ray, Ligands, 03 medical and health sciences, Cellular and Molecular Neuroscience, 0302 clinical medicine, Phenols, Cell Line, Tumor, Humans, Benzhydryl Compounds, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM], Endocrine disruptors, Molecular Biology, 030304 developmental biology, Pharmacology, 0303 health sciences, Binding Sites, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], Xenoestrogens, [SDV.BBM.BM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Molecular biology, Cell Biology, Recombinant Proteins, Protein Structure, Tertiary, [SDV.BBM.BP]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biophysics, Receptors, Estrogen, Thermodynamics, Molecular Medicine, Protein–ligand interaction, 030217 neurology & neurosurgery, Protein Binding
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المؤلفون: Alessandro Barducci, Luca Ciandrini, Matteo Paloni, Rémy Bailly
المساهمون: Centre de Biochimie Structurale [Montpellier] (CBS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), barducci, alessandro
المصدر: Journal of Physical Chemistry B
Journal of Physical Chemistry B, American Chemical Society, 2020, 124 (41), pp.9009-9016. ⟨10.1021/acs.jpcb.0c06288⟩
Journal of Physical Chemistry B, 2020, 124 (41), pp.9009-9016. ⟨10.1021/acs.jpcb.0c06288⟩مصطلحات موضوعية: Scaffold protein, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Phase Transition, Phase (matter), 0103 physical sciences, Materials Chemistry, Molecule, Amino Acid Sequence, Physical and Theoretical Chemistry, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, Organelles, chemistry.chemical_classification, 010304 chemical physics, biology, Chemistry, Intermolecular force, Condensation, Helicase, 0104 chemical sciences, Surfaces, Coatings and Films, Amino acid, Intrinsically Disordered Proteins, [CHIM.THEO]Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, [CHIM.THEO] Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, Chemical physics, Intramolecular force, biology.protein
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المؤلفون: Rémy Bailly, Luca Ciandrini, Alessandro Barducci, Matteo Paloni
مصطلحات موضوعية: Scaffold protein, biology, Chemical physics, Chemistry, Phase (matter), Intramolecular force, Intermolecular force, Condensation, biology.protein, Helicase, Molecule, Characterization (materials science)
URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::c6ff25cbec6368b366ce11034848f44b
https://doi.org/10.1101/2020.05.16.099051 -
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المؤلفون: Alessandro Barducci, Philippe Barthe, Albane le Maire, Valérie Vivat, Christine Ebel, William Bourguet, Pierre Germain, Frédéric Allemand, Tiago N. Cordeiro, Rémy Bailly, Pau Bernadó, Abdel Boulahtouf, Nathalie Sibille
المساهمون: Centre de Biochimie Structurale [Montpellier] (CBS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institut de recherche en cancérologie de Montpellier (IRCM - U896 Inserm - UM1), CRLCC Val d'Aurelle - Paul Lamarque-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Montpellier 1 (UM1), NovAliX, Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Montpellier 1 (UM1)-CRLCC Val d'Aurelle - Paul Lamarque-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Montpellier (UM), Sibille, Nathalie, Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Recherche en Cancérologie de Montpellier (IRCM - U1194 Inserm - UM), CRLCC Val d'Aurelle - Paul Lamarque-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Montpellier (UM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), ANR-17-CE11-0022,GPCteR,Mécanismes moléculaires des régions C-terminales désordonnées et fonctionnelles des RCPG et impact sur les voies de la signalisation cellulaire dépendantes de l'arrestine(2017)
المصدر: Structure
Structure, Elsevier (Cell Press), 2019, 27 (8), pp.1270-1285.e6. ⟨10.1016/j.str.2019.05.001⟩
Structure, 2019, 27 (8), pp.1270-1285.e6. ⟨10.1016/j.str.2019.05.001⟩مصطلحات موضوعية: Models, Molecular, Protein Folding, Retinoic acid, 01 natural sciences, Protein Structure, Secondary, chemistry.chemical_compound, Structural Biology, Chlorocebus aethiops, Gene expression, Transcriptional regulation, transcriptional regulation, Receptor, integrative structural biology, 0303 health sciences, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], Chemistry, Retinoic Acid Receptor alpha, 030302 biochemistry & molecular biology, corepressor, Ligand (biochemistry), multivalent protein, Cell biology, COS Cells, embryonic structures, dynamic protein complex, [SDV.BBM.BS] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], Nuclear Magnetic Resonance, Allosteric regulation, retinoic acid receptor, Molecular Dynamics Simulation, Retinoid X receptor, 010402 general chemistry, Evolution, Molecular, 03 medical and health sciences, Protein Domains, Inverse agonist, Animals, Humans, Nuclear Receptor Co-Repressor 1, Molecular Biology, Gene, 030304 developmental biology, organic chemicals, structural modeling, Promoter, intrinsically disordered protein, 0104 chemical sciences, body regions, Retinoic acid receptor, Retinoid X Receptors, Gene Expression Regulation, small-angle X-ray scattering, Protein Multimerization, Corepressor
وصف الملف: application/pdf
URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::f2cf68eda36c5f08d3ea7061ddce5dd1
https://hal.univ-grenoble-alpes.fr/hal-03078485 -
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