دورية أكاديمية

ESTUDO DE ESPECTROSCÓPIA-IV DA IMOBILIZAÇÃO DE COMPOSTOS DE SELÊNIO EM COLÁGENO BIOMODIFICADO.

التفاصيل البيبلوغرافية
العنوان: ESTUDO DE ESPECTROSCÓPIA-IV DA IMOBILIZAÇÃO DE COMPOSTOS DE SELÊNIO EM COLÁGENO BIOMODIFICADO.
Alternate Title: IR-SPECTROSCOPIC STUDY OF IMMOBILIZATION OF SELENIUM COMPOUNDS ON BIOMODIFIED COLLAGEN. (English)
ИК–СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ ИММОБИЛИЗАЦИИ СОЕДИНЕНИЙ СЕЛЕНА НА БИОМОДИФИЦИРОВАНОМ КОЛЛАГЕНЕ. (Russian)
المؤلفون: GLOTOVA, Irina Anatolievna, GALOCHKINA, Nadezhda Alekseevna, SELEMENEV, Vladimir Fedorovich, PEREGONCHAYA, Olga Vladimirovna, SOKOLOVA, Svetlana Anatol'evna
المصدر: Periódico Tchê Química; 2019, Vol. 16 Issue 33, p159-168, 10p
مصطلحات موضوعية: SELENIUM compounds, PROTEIN conformation, SODIUM selenite, CHEMICAL reactions, FUNCTIONAL groups, COLLAGEN
Abstract (English): The aim of the work was to research the spectral characteristics of collagen substances bioengineered by using complex collagenolytic proteases preparation obtained before and after the immobilization of selenium compounds in acidic and alkaline media and to comparate the degree of interaction of selenium preparations with collagen matrix upon immobilization and its influence on the conformation of protein molecules. The results of the immobilization of selenium preparations on biomodified collagen by the IR spectroscopy method are presented, analyzed, and discussed. Biomodified collagen was obtained from beef trimming waste (veins and tendons) by sequential peroxide-alkaline and enzymatic hydrolysis with the food collagenase preparation. The following sources of selenium were used as compounds with bioprotective properties for subsequent immobilization on biomodified collagen proteins: 4,4-di[3(5-methyldiprazolil)]selenide (DMDPS) with the content of 0,657g DMDMS in 100 cm³ and sodium selenite. Spectrograms are carried out for products of biomodification of collagen before sorption of compounds of selenium, (at the rate of 1.2 g-6 of selenium on 1 g of collagen) in acid (рН =5) and alkaline (рН =10) environments at a research of influence of compounds of selenium on IR spectrums of products of biomodification of collagen. It was established, that the immobilization takes place by a chemical reaction of selenium preparations with functional groups of the side chains of protein molecules, and its degree varies in the range Na2SeO3 (pH=5) > 4,4-di[3(5-methyldiprazolil)]selenide (DMDPS) > Na2SeO3 (pH=10). It is shown that under the interaction of selenium products with collagen, there is no change in the conformations of its molecules occurred. [ABSTRACT FROM AUTHOR]
Abstract (Portuguese): O objetivo do trabalho foi pesquisar as características espectrais de substâncias de colágeno produzidas por bioengenharia, utilizando preparações complexas de proteases colagenolíticas obtidas antes e após a imobilização de compostos de selênio em meios ácidos e alcalinos, e comparar o grau de interação das preparações de selênio com a matriz de colágeno após sua imobilização, e sua influência na conformação de moléculas de proteína. Os resultados da imobilização de preparações de selênio em colágeno biomodificado pelo método de espectroscopia no infravermelho foram apresentados, analisados e discutidos. O colágeno biomodificado foi obtido a partir de resíduos de corte de carne (veias e tendões) por hidrólise seqüencial de peróxido alcalino e enzimático com a preparação de colagenase alimentar. As seguintes fontes de selênio foram usadas como compostos com propriedades bioprotetoras para posterior imobilização em proteínas de colágeno biomodificadas: 4,4-di [3 (5-metildiprazolil)] selenida (DMDPS) com o conteúdo de 0,657g de DMDMS em 100 cm³ e selenito de sódio . Os espectrogramas foram feitos para produtos de biomodificação de colágeno antes da sorção de compostos de selênio (à taxa de 1,2 g-6 de selênio em 1 g de colágeno) em ambientes ácido (рН = 5) e alcalino (рН = 10) em uma pesquisa de influência de compostos de selênio em espectros IR de produtos de biomodificação de colágeno. Foi estabelecido que a imobilização ocorreu por reação uma química de preparações de selênio com grupos funcionais das cadeias laterais de moléculas de proteína, e seu grau varia na faixa de Na2SeO3 (pH = 5) > 4,4-di [3 (5-metildiprazolil)] selenida (DMDPS) > Na2SeO3 (pH = 10). Demonstrou-se que, sob a interação de produtos de selênio com colágeno, não há alteração nas conformações de suas moléculas. [ABSTRACT FROM AUTHOR]
Abstract (Russian): Цель работы – исследовать спектральные характеристики коллагеновых субстанций, биомодифицированных с применением комплексного препарата коллагенолитической протеиназы, полученные до и после иммобилизации соединений селена в кислой и щелочной средах, на основе чего дать сравнительную оценку степени взаимодействия селеновых препаратов с коллагеновой матрицей при иммобилизации и их влияния на конформацию белковых молекул. Представлены, проанализированы и обсуждены результаты иммобилизации препаратов селена на биомодифицированном коллагене методом ИК-спектроскопии. Биомодифицированный коллаген был получен из отходов жиловки говядины (жилки и сухожилия) путем последовательного перекисно- щелочного и ферментативного гидролиза с использованием ферментного препарата “Коллагеназа пищевая”. В качестве источника селена были использованы искусственно синтезированная органическая форма селена для последующей иммобилизации на биомодифицированных коллагеновых белках: 4,4- ди [3 (5-метилдипиразолил)]селенид (ДМДПС) с содержанием 0,657 г ДМДПС в 100 см³ и селенит натрия, Спектрограммы проведены для продуктов биомодификации коллагена после сорбцией соединений селена (из расчета 1,2 мкг селена на 1 г коллагена) в кислой (рН = 5) и щелочной (рН = 10) средах при исследовании влияния соединений селена на ИК-спектры продуктов биомодификации коллагена. Установлено, что иммобилизация проходит путём химического взаимодействия препаратов с функциональными группами боковых цепей молекул белка, а его степень изменяется в ряду Na2SeO3 (pH=5) > ДМДПС > Na2SeO3 (pH=10). Показано, что при взаимодействии селеновых препаратов с коллагеном не происходит изменения конформаций его молекул. [ABSTRACT FROM AUTHOR]
Copyright of Periódico Tchê Química is the property of Grupo Tche Quimica and its content may not be copied or emailed to multiple sites or posted to a listserv without the copyright holder's express written permission. However, users may print, download, or email articles for individual use. This abstract may be abridged. No warranty is given about the accuracy of the copy. Users should refer to the original published version of the material for the full abstract. (Copyright applies to all Abstracts.)
قاعدة البيانات: Complementary Index