دورية أكاديمية

SUPEROXIDE-PRODUCING ASSOCIATE BETWEEN NADPH OXIDASE AND NADPH CONTAINING LIPOPROTEIN (NCL) FROM HUMAN BLOOD ERYTHROCYTES AND LEUKOCYTES MEMBRANES: ACTIVATION OF IMMUNE CELLS BY NCL.

التفاصيل البيبلوغرافية
العنوان: SUPEROXIDE-PRODUCING ASSOCIATE BETWEEN NADPH OXIDASE AND NADPH CONTAINING LIPOPROTEIN (NCL) FROM HUMAN BLOOD ERYTHROCYTES AND LEUKOCYTES MEMBRANES: ACTIVATION OF IMMUNE CELLS BY NCL.
المؤلفون: SIMONYAN, R. M., CHAILYAN, S. G., CHAVUSHYAN, V. A., SIMONYAN, K. V., ISOYAN, A. S., BABAYAN, M. A., SIMONYAN, G. M., SIMONYAN, M. A.
المصدر: Ajastan Kensabanakan Handes; 2020, Vol. 72 Issue 4, p47-54, 8p
مصطلحات موضوعية: NADPH oxidase, ERYTHROCYTES, CHARGE exchange, BLOOD, ERYTHROCYTE membranes, CELLS, BLOOD donors, LEUCOCYTES
Abstract (English): From erythrocyte membranes (EM) and leukocyte membranes (LM) of human donor blood of group II the superoxide (О2 - )- producing associate of NADPH oxidase (Nox) with NADPHcontaining lipoprotein – NCL (Nox-NCL) was isolated and purified for the first time. Water solutions of the Nox-NCL have weak opalescence at pH 9.5. The specific content of the Nox-NCL from EM and LM is 3.6±0.04 mg/ml of erythrocytes, and from LM – 21.5±2.9 mg / ml of leucocytes (p<0.05, n=6). The specific O2 - -producing activity of the Nox-NCL EM is 30.2± 1,6 units/mg and 40,4±5,0 units/mg of these membranes, correspondingly (p<0.05, n=6). The mechanism of the production of O2 - by these Nox-NCL associates contidioned by transfer of an electron from NADPH of this NCL to Fe(+3) of heme group of the Nox, then to molecular oxygen, reducing it to O2 - . Thus, NCL associated with isoforms of the Nox on the surface of EM and LM is a cofactor of this Nox for the production of superoxide radicals in heterogenous phase (on EM and LM) and homogenous phase (in solution), and separated NCL as activator of immune cells Nox was indicated for the first time. [ABSTRACT FROM AUTHOR]
Abstract (Russian): Впервые из эритроцитарных мембран (ЭМ) и лейкоцитарных мембран (ЛМ) донорской крови человека II группы выделен и очищен супероксид (О2 - )-продуцирующий ассоциат NADPH оксидазы (Nox) с NADPH-содержащим липопротеином – НСЛ (NoxНСЛ). Водные растворы ассоциата Nox-НСЛ имеют слабую опалесценцию при pH 9,5. Удельное содержание Nox-НСЛ из ЭМ и ЛМ составляют 3,6±0,04 мг/мл и 21.5±2.9мг/мл (p<0.05, n=6) соответственно. Удельная O2 - -продуцирующая активность Nox-НСЛ из ЭМ и ЛМ составляет 30.2±1,6 ед/мг и 40,4±5,0 ед/мг (p<0.05, n=6) соответственно. Механизм продуцирования O2 - этими ассоциатами Nox-НСЛ обусловлен передачей электрона от NADPH из НСЛ к Fe(+3) гемовой группы Nox, далее к молекулярному кислороду, восстанавливая его до O2 -. . Таким образом, впервые показано, что ассоциированный с Nox на поверхности ЭМ и ЛМ НСЛ является кофактором для Nox при продуцировании супероксидных радикалов в гетерогенной фазе (на ЭМ и ЛМ) и гомогенной фазе (в растворе), а отделенный НСЛ является активатором Nox иммунных клеток. [ABSTRACT FROM AUTHOR]
Copyright of Ajastan Kensabanakan Handes is the property of National Academy of Sciences of the Republic of Armenia and its content may not be copied or emailed to multiple sites or posted to a listserv without the copyright holder's express written permission. However, users may print, download, or email articles for individual use. This abstract may be abridged. No warranty is given about the accuracy of the copy. Users should refer to the original published version of the material for the full abstract. (Copyright applies to all Abstracts.)
قاعدة البيانات: Complementary Index