Concerted upregulation of aldehyde/alcohol dehydrogenase (ADHE) and starch in Chlamydomonas reinhardtii increases survival under dark anoxia
| العنوان: | Concerted upregulation of aldehyde/alcohol dehydrogenase (ADHE) and starch in Chlamydomonas reinhardtii increases survival under dark anoxia |
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| المؤلفون: | Wolfgang Nitschke, Yohann Couté, Robert van Lis, Dominique Drapier, Marion Popek, Ariane Atteia, Artemis Kosta |
| المساهمون: | Laboratoire de Biotechnologie de l'Environnement [Narbonne] (LBE), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro), Bioénergétique et Ingénierie des Protéines (BIP ), Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Biologie à Grande Échelle (BGE - UMR S1038), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), MICROSCOPY CORE FACILITY (IMM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie physico-chimique (IBPC (FR_550)), ANR-10-INBS-08-01, ANR-10-BIOE-0004, ANR-10-INBS-0008,ProFI,Infrastructure Française de Protéomique(2010), ANR-10-BIOE-0004,Algo-H2,Optimisations génétiques, métaboliques, et procédé de la photobioproduction d'hydrogène par la microalgue verte Chlamydomonas reinhardtii(2010), Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Aix Marseille Université (AMU), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Institut de biologie physico-chimique (IBPC), Departamento de Genética Molecular, Instituto de Fisiologıa Celular, National Autonomous University of Mexico, Etude de la dynamique des protéomes (EDyP), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Centre d'Immunologie de Marseille - Luminy (CIML), Aix Marseille Université (AMU)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Service de Psychiatrie de l'adulte [Rennes], Université de Rennes 1 (UR1), Université de Rennes (UNIV-RENNES)-Université de Rennes (UNIV-RENNES)-Université européenne de Bretagne - European University of Brittany (UEB)-Centre Hospitalier Guillaume Régnier, Institut de biologie structurale et microbiologie (IBSM), Université de la Méditerranée - Aix-Marseille 2-Université Paul Cézanne - Aix-Marseille 3-Université de Provence - Aix-Marseille 1-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Etude de la dynamique des protéomes (EDyP ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Institut de Microbiologie de la Méditerranée (IMM), Physiologie membranaire et moléculaire du chloroplaste (PMMC), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) |
| المصدر: | Journal of Biological Chemistry 6 (292), 2395-2410. (2017) Journal of Biological Chemistry Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2017, 292 (6), pp.2395-2410. ⟨10.1074/jbc.M116.766048⟩ Journal of Biological Chemistry, 2017, 292 (6), pp.2395-2410. ⟨10.1074/jbc.M116.766048⟩ |
| سنة النشر: | 2017 |
| مصطلحات موضوعية: | 0106 biological sciences, 0301 basic medicine, chlamydomonas reinhardtii, [SDV]Life Sciences [q-bio], Aldehyde dehydrogenase, Chlamydomonas reinhardtii, western blots, 01 natural sciences, Biochemistry, 03 medical and health sciences, chemistry.chemical_compound, chloroplast, carbohydrate metabolism, Molecular Biology, fermentation, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, Alcohol dehydrogenase, 2. Zero hunger, algae, aldehyde déshydrogénase, Ethanol, western blot, biology, urogenital system, Chlamydomonas, zinc, Acetaldehyde, metalloprotein, regulation, Cell Biology, Metabolism, biology.organism_classification, For the website: ADH, Chloroplast, 030104 developmental biology, chemistry, biology.protein, microscopy, metabolic regulation, production d'ethanol, electron microscopy (EM), metabolism, hormones, hormone substitutes, and hormone antagonists, 010606 plant biology & botany |
| الوصف: | International audience; Aldehyde/alcohol dehydrogenases (ADHEs) are bifunctional enzymes that commonly produce ethanol from acetyl-CoA with acetaldehyde as intermediate, and play a key role in anaerobic redox balance in many fermenting bacteria. ADHEs are also present in photosynthetic unicellular eukaryotes, where their physiological role and regulation are however largely unknown. Herein we provide the first molecular and enzymatic characterization of the ADHE from the photosynthetic microalga Chlamydomonas reinhardtii. Purified recombinant ADHE catalyzed the reversible NADH-mediated interconversions of acetyl-CoA, acetaldehyde and ethanol, but seemed to be poised towards the production of ethanol from acetaldehyde. Phylogenetic analysis of the algal fermentative enzyme supports a vertical inheritance from a cyanobacterial-related ancestor. ADHE was located in the chloroplast where it associated in dimers and higher order oligomers. Electron microscopy analysis of ADHE-enriched stromal fractions revealed fine spiral structures, similar to bacterial ADHE spirosomes. Protein blots showed that ADHE is regulated under oxic conditions. Upregulation is observed in cells exposed to diverse physiological stresses, including zinc deficiency, nitrogen starvation, and inhibition of carbon concentration/fixation capacity. Analyses of the overall proteome and fermentation profiles revealed that cells with increased ADHE abundance exhibit better survival under dark anoxia. This likely relates to the fact that greater ADHE abundance appeared to coincide with enhanced starch accumulation, which might reflect ADHE-mediated anticipation of anaerobic survival. |
| وصف الملف: | application/pdf |
| اللغة: | English |
| تدمد: | 0021-9258 1083-351X |
| URL الوصول: | https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::4cb43cf2432c690e9ff8792a7de1def2 http://prodinra.inra.fr/record/387753 |
| حقوق: | OPEN |
| رقم الأكسشن: | edsair.doi.dedup.....4cb43cf2432c690e9ff8792a7de1def2 |
| قاعدة البيانات: | OpenAIRE |
| تدمد: | 00219258 1083351X |
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